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2016年6月29日 (水)

選択的オートファジーが標的のたんぱく質凝集体を認識・隔離するメカニズムを解明

平成28年6月17日
科学技術振興機構(JST)
公益財団法人 微生物化学研究会
 
詳細は、リンクを参照して下さい。
 
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ポイント
 
○選択的オートファジーが標的とする
 たんぱく質凝集体の立体構造を
 原子レベルで解明し、これまで
 不明だった不要なたんぱく質の
 凝集メカニズムと、受容体が凝集体を
 認識するメカニズムを明らかにした。
 
○凝集体表面に結合した受容体が、
 目印になると同時に凝集体のサイズを
 調節し、オートファジーによる
 認識、隔離を促していた。
 
○パーキンソン病などの原因となる、
 たんぱく質凝集体が分解されずに
 蓄積するメカニズムを解明し、
 予防・治療方法を確立する足掛かりに
 なると期待される。
 
 
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 選択的オートファジー注1)が、
不要となった特定のたんぱく質や
細胞内小器官、病原性細菌などを
選択的に分解することで、
細胞の恒常性注2)は維持されています。
 
 選択的オートファジーが破綻すると、
不要なミトコンドリアやたんぱく質凝集体
が分解されず、パーキンソン病や
アルツハイマー病などの神経変性疾患の
原因にもなります。
 
 そのため、このメカニズムの理解が、
これらの病気の克服への足掛かりになる
と期待されています。
 
 微生物化学研究会 野田 展生
主席研究員、山崎 章徳 博士研究員ら
を中心とした研究グループは、
出芽酵母注3)で凝集性たんぱく質
アミノペプチダーゼⅠ(Ape1)が
選択的オートファジーで分解される現象に
着目しました。
 
 Ape1凝集体の立体構造と
凝集体形成メカニズムを原子レベルで
明らかにしました。
 
 さらに、Atg19受容体が凝集体に
結合してオートファゴソーム注4)に
取り込ませるメカニズムを解明しました。
 
 本研究結果は、Atg19受容体の
分解対象の目印としての従来の機能の
理解を深めるとともに、新たな機能
として、凝集体のサイズを制御する役割
を初めて示すものです。
 
 本研究の成果は、米国東部時間の
平成28年6月16日正午付の
Cell Reports誌
(Cell Press社)の
オンライン版に掲載されます。
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 オートファジー(飢餓により誘導される
細胞内分解メカニズム)は非常に重要です。
 
 
>本研究から、選択的オートファジー
>受容体が、従来考えられていた
>分解対象の目印としての機能
>のみならず、分解対象のサイズを
>適切に制御するという新たな機能を持つ
>ことを見いだしました。
 
>今回の研究対象は出芽酵母でしたが、
>ヒトなどの高等生物において見られる
>たんぱく質凝集体の
>選択的オートファジーでも、同様の
>メカニズムが使われている可能性が
>あります。
 
>本研究の結果を足掛かりとして、
>多くの神経変性疾患で見られる
>たんぱく質凝集体の分解不全の
>メカニズムの解明が進展し、
>将来的には予防・治療方法の確立に
>つながることが期待されます。
 
 選択的オートファジーの解明は
多くの神経変性疾患のみならず、
がんの予防・治療方法の確立にも
寄与するものと期待しています。

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