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2015年7月30日 (木)

バイオ燃料生産の鍵となる酵素のしくみ

2015年7月27日 物構研トピックス
 
詳細は、リンクを参照して下さい。
 
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 東京大学大学院農学生命科学研究科の
伏信進矢教授らの研究グループは、
新潟大学大学院自然科学研究科の
中井博之准教授らと共同で、セルロース
からバイオ燃料となるエタノールが
できるまでの経路にある酵素CBAPの
立体構造をフォトンファクトリー(PF)の
X線結晶構造解析により初めて
解明しました。
 
 植物の細胞壁などに多く含まれる
セルロースから得られるエタノールは、
デンプンなど食糧と競合しない、再生可能
な生物資源と目されています。
 
 セルロースの分解には、微生物が作る
加水分解酵素(セルラーゼ)が古くから
研究されていました。
 
 近年、その効率を飛躍的に増大させる
酸化的セルロース分解酵素が発見され、
注目されています。
 
 これらの酵素により、セルロースは
セロビオン酸に分解されますが、その後、
どのように分解されていくのか、
全く分かっていませんでした。
 
 そうした中、2013年、新潟大の
中井准教授らの研究グループにより
新しい酵素「セロビオン酸ホスホリラーゼ
(CBAP)」が発見されました。
 
 CBAPがセロビオン酸に作用すると
エタノール等の生成材料になる、
化合物に分解されます。
 
 今回、研究グループは、CBAPの立体構造
をPFのBL‐17AとNW-12Aを利用して、
X線結晶構造解析により初めて
解明しました(図1)。
 
 さらに、セロビオン酸と結合した状態の
CBAPの構造を決定し(図2)、
その作用メカニズムを詳細に明らかに
しました。
 
 その結果、セロビオン酸の結合部位の
うち、グルコース部分の結合に関わる部分
は他の類似酵素と似ていましたが、
グルコン酸部分の結合に関わる部分は
全く新しい構造であることが
分かりました。
 
 さらに、点変異体を用いた機能解析
により、基質の結合に重要な箇所や
セロビオン酸の切断に触媒的に重要な
箇所なども解明しました。
 
 本成果は、微生物を利用してセルロース
を分解し、エタノールなどのバイオ燃料や
様々な化合物を発酵生産する技術開発に
有用な知見となります。
 
 また、今回解明したCBAPは微生物による
酸化的セルロース分解と発酵の代謝経路を
つなぐ、いわば
「ミッシングリンク(失われた環)」
であり、この解明は学術的にも重要な
情報をもたらしました。
 
 本成果は、journal of Biological
Chemistryの7月24日号(電子版6月3日)に
掲載されました。
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>今回解明したCBAPは微生物による
>酸化的セルロース分解と発酵の代謝経路
>をつなぐ、いわば「ミッシングリンク
>(失われた環)」であり、
>この解明は学術的にも重要な情報を
>もたらしました。
 
 X線結晶構造解析はこういう所に役立つ
のですね。
 
 今回の解明は、微生物を利用して
セルロースを分解し、エタノールなどの
バイオ燃料や様々な化合物を発酵生産する
技術の飛躍的向上に寄与しそうです。

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