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2013年12月18日 (水)

薬物の標的たんぱく質を選択的に光らせる方法を開発

平成25年12月16日
科学技術振興機構(JST)
理化学研究所
 
詳細は、リンクを参照して下さい。
 
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 JST 課題達成型基礎研究の一環
として、理化学研究所の袖岡 幹子 
主任研究員らは、生きた細胞の中で薬物の
標的たんぱく質注1)を選択的に光らせて
探し出すラベル化法を開発しました。
 
 医薬品開発などでは、薬物と結合する
標的たんぱく質を探し出すことは、副作用
の軽減やさらなる効果を発揮する薬剤開発
につながるため極めて重要です。
 
 細胞内に存在する数多くの生体物質の
中から、標的たんぱく質を見つけ出すこと
は容易ではありません。
 
 有効な手段の1つとして、標的たんぱく質
に目印をつけることができる
「アフィニティーラベル化法注2)」が
あります。
 
 しかし、この方法ではその目印となる分子
(反応基注3)と蛍光基注4))が大きい
ため、標的たんぱく質との相互作用を損なう
ことがしばしばあり、狙った通りに探し出す
ことが困難でした。
 
 このため、新しいラベル化法の開発が
望まれていました。
 
 今回研究グループは、標的たんぱく質
との相互作用を損なわないように反応基と
蛍光基をできるだけ小さくすることを目指
し、分子サイズの小さな
ニトロベンゾオキサジアゾール(NBD)
という物質に着目しました。
 
 この物質は通常無蛍光ですが、
たんぱく質中に存在するアミノ基と反応
して蛍光を発します。
 
 そこで、このNBDを反応基と蛍光基の
2つの機能を併せ持つ目印分子として利用
することを考案しました。
 
 この分子の特徴は、そのもの自体が小さい
だけではなく、標的たんぱく質と結合すると
同時に蛍光体に変化することです。
 
 結合しない場合は蛍光を発しないため、
背景ノイズを抑え高感度に検出することが
できます。
 
 このラベル化法を、ミトコンドリア外膜
の膜たんぱく質であるトランスロケーター
たんぱく質(TSPO)に適用したところ、
その実用性を生きた細胞で確認することに
成功しました。
 
 今回開発したラベル化法では、
標的たんぱく質との相互作用を損なわない
ため、いまだ作用メカニズムが分からない
薬物の標的たんぱく質の発見に
貢献できます。
 
 また、生きた細胞内でたんぱく質の動き
の追跡などが可能となり、医薬品開発の
推進やたんぱく質の機能解明に有力な手段
となることが期待されます。
 
 本研究成果は、英国王立科学会誌
「Chemical Science」
のオンライン速報版で
近日中に公開されます。
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>この分子の特徴は、そのもの自体が
>小さいだけではなく、標的たんぱく質
>と結合すると同時に蛍光体に変化する
>ことです。
 
 良さそうですね。
 
>いまだ作用メカニズムが分からない薬物
>の標的たんぱく質の発見に貢献できます。
>また、生きた細胞内でたんぱく質の動き
>の追跡などが可能となり、医薬品開発の
>推進やたんぱく質の機能解明に有力な
>手段となることが期待されます。
 
 大いに期待したい。

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