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2013年8月16日 (金)

神経疾患関連タンパク質のリン酸化による生体膜相互作用とオートファジーの制御メカニズム

2013年8月12日 京都大学お知らせ
 
詳細は、リンクを参照して下さい。
 
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 阪井康能 農学研究科教授、奥公秀
同助教、田村直輝 大阪大学蛋白質研究所
ポストドクターらの研究グループは、
メタノール資化性酵母Pichia pastoris
より神経疾患に関連するPROPPINタンパク質
の一つ、Atg18タンパク質を精製して
その性質を調べ、Atg18がリン酸化型と
脱リン酸化型の二種類を持ち、
そのリン酸化調節がオルガネラの動態制御
など、重要な生理機能を担っていることを
明らかにしました。
 
 Atg18は、酵母から高等生物にまで広く
保存され、Atg18のリン酸化はヒトでも
起きていることが予測されています。
 
 またAtg18は細胞内でさまざまな膜に
結合したり離れたりしながら、
オートファジー(細胞内の不要成分を自ら
分解する働き)に関わっています。
 
 今回の研究は、どのようにしてAtg18の
ダイナミクスが調節されているかに
ついて、生体膜側でなく、タンパク質の
リン酸化が生体膜中に含まれる
シグナルリン脂質PI(3, 5)P2への親和性
を調節することにより行っていることを
初めて示しました。
 
 この研究成果は、米国科学誌
「Journal of Cell Biology」誌の
オンライン版(2013年8月12日午前9時
米国東部時間)に掲載されました。
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 Atg18がどのような形でオートファジーへ
関わっているのかが解明されたようですね。
 
>今後、オートファジーやオルガネラの
>細胞内ダイナミクスが、どのように調節
>されているかについての理解が進む
>とともに、オートファジーやその調節が
>うまくいかないことに起因する疾患・
>植物病原菌の感染や共生の新たな
>メカニズムの解明、Atg18を含む疾患に
>関わるPROPPIN分子・Atg分子の
>リン酸化・脱リン酸化をターゲット
>とした新たな治療薬の開発が可能になった
>と考えられます。
 
 期待しましょう。

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