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2013年5月 2日 (木)

分子シャペロンがアミロイドβ凝集を抑制し低毒化することを発見

2013年5月1日
理化学研究所プレスリリース
 
詳細は、リンクを参照して下さい。
 
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 理化学研究所は、タンパク質の折り畳み
を助ける分子シャペロン[1]の1つ
「ヒト型プレフォルディン(PFD)[2]」が、
アルツハイマー病の原因とされる
アミロイドβ[3]の凝集を抑制し、低毒性化
していることをマウスを用いた実験で発見
しました。
 
 これは、理研の基幹研究所(当時)
前田バイオ工学研究室の
カリン ソルヤードゥ(Karin Sorgjerd)
国際特別研究員(現 理研脳科学総合研究
センター 神経蛋白制御研究チーム研究員)、
座古保専任研究員、前田瑞夫主任研究員、
理研脳科学総合研究センター
疾患メカニズムコア神経蛋白制御研究チーム
の西道隆臣シニアチームリーダーと、
カナダ・サイモンフレーザー大学の
ミシェル ルー(Michel Leroux)教授らの
共同研究グループによる成果です。
 
 アルツハイマー病発症の原因は、
アミロイドβが脳内で凝集・蓄積すること
にあるとされ、アミロイドβの凝集抑制が
有効な治療法になると考えられています。
 
 一方、分子シャペロンは、細胞にとって
有害なタンパク質の凝集を抑制する働きが
あるとされています。
 
 これまで研究グループは、分子シャペロン
「PFD」の分子機構解明に取り組んで
きましたが、ヒト型PFDがアミロイドβ凝集
に対してどのような働きをするのかは不明
でした。
 
 共同研究グループは、アルツハイマー病
モデルマウス[4]を用いて、脳内でのPFDの
発現を調べたところ、通常マウスより
多くのPFDを発現していることを確認
しました。
 
 次に、試験管内でヒト型PFDを
アミロイドβと培養したところ、
アミロイドβ凝集を抑制して
可溶性オリゴマー[5]が形成されることを
見いだしました。
 
 また、この可溶性オリゴマーの細胞に
対する毒性を調べると、低毒性であること
も分かりました。
 
 近年のアルツハイマー病研究では、
可溶性オリゴマーの毒性が高い場合と
低い場合の報告があり、この毒性が何に
由来するのか不明でした。
 
 そこで、今回の低毒性の
可溶性オリゴマーと、過去に報告されて
いた高毒性の可溶性オリゴマーを比較した
結果、抗体による認識が異なることが
分かりました。
 
 これは、それぞれの可溶性オリゴマーの
表面構造が異なることを示し、
可溶性オリゴマーの表面構造が毒性の鍵
である可能性があります。
 
 本研究成果は、米国の科学雑誌
『Biochemistry』に近日掲載されます。
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 分子シャペロンなかなか働き者です。
 
>今後、生体内でのPFDの働きをさらに
>詳しく解明できると、アルツハイマー病
>の新しい治療法開発が期待できます。
 とのことです。
 
 まだ新しい治療法開発までには時間が
かかりそうですね。

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